HA为基本结构是杂二糖, 即N-乙酰-D-氨基葡萄糖和D-葡萄糖醛酸。许多这样的二糖单位以糖苷键连接成直链的大分子,HA没有支链。HA广泛分布于软组织中,人脐带、关节液和牛鼻软骨中含量最高, 人尿和血含量极低, 人血清HA浓度仅10-100μg/L。HA的分子量因糖链长短不一而在一定范围内变化, 血中HA分子量一般为10⁶-10⁷左右。一般认为HA无抗原性。

HA由间质细胞合成, 透明质酸合成酶参与HA的合成。Clarris等设计了一个巧妙的试验, 发现组织培养时的纤维母细胞周围出现一层含HA的特殊外衣, 这层外衣可被透明质酸酶清除, 从而证实纤维母细胞可合成HA, 合成部位在细胞质膜上。Mian等最近已从纤维母细胞中分离出透明质酸合成酶, 其分子量为442000。

HA在间质中合成后, 由淋巴管进入淋巴结, 部分被代谢, 其余进入血循环。成人每天进入血循环的HA为10-100μg/L。血中HA的半衰期很短, 仅2-5分钟。

Fraser等³H标记的HA注入兔、小白鼠和人体后发现HA主要分布于肝脏,少数分布于脾、淋巴结、骨髓和肾, 因而认为肝脏是HA的主要代谢脏器。在肝内标记的HA，90%位于肝内皮细胞, 分布于细胞浆内, 其中50%在直径为0.3-1.2μm的空泡内, 少量分布于肝淋巴间隙或肝细胞附近。Eriksson等将大白鼠肝内皮细胞组织培养, 再加入同位素标记的HA。结果发现分子量较低的HA分解产物, 而培养的肝细胞和枯否氏细胞则不能摄取和分解HA。该作者还发现, 未标记的HA对标记的HA有竞争抑制作用。进一步的研究证实,大白鼠肝内皮细胞7℃原代培养时可结合同位素或荧光标记的HA, 每个细胞约结合10⁴分子。用未标记的HA作抑制试验, 出现饱和现象, 因此认为肝内皮细胞通过受体与HA结合, 并推测每个HA分子与几个受体同时结合, 每个受体只结合4糖或6糖。研究还发现, 肝内皮细胞37℃培养时, 可摄入HA, 这个过程首先是通过受体结合, 然后肝内皮细胞再以液相胞饮的方式将HA摄入。胞饮作用不因HA浓度升高而出现饱和现象。摄入细胞的HA主要聚集于溶酶体中, 溶酶体含有大量能分解HA的透明质酸酶。HA加入培养的肝内皮细胞后30分钟, 即回收到HA的分解产物——乙酸和乳酸。

已经证明放射标纪的HA可与病毒转化的3T3细胞（SV-3T3）结合, SV-3T3细胞表面含有HA受体, 并已将其纯化, 鉴定为一种分子量为85000的蛋白质。肝内皮细胞的HA受体类似于SV-3T3细胞的HA受体。据推测, 大白鼠肝内皮细胞表面含10⁵HA受体Υ。Mcgary等最近证实, 肝内皮细胞的HA受体在持续性胞饮和分解HA过程中不被破坏, 可以再次循环。

肝病时肝脏对HA的摄取和分解功能受损害, 清除血中HA的能力下降, 导致HA浓度升高。Fraser等用³H标记的HA注射给类风湿关节炎和原发性胆汁性肝硬变病人, 并检测其对血中HA的清除能力。结果发现, 类风湿关节炎病人对HA的清除能力正常, 而原发性胆汁性肝硬变病人对HA的清除能力明显下降, 肝病越严重和血中HA越高, 对HA的清除能力就越低。
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